Главная Точные и естественные науки

Почему все белки «левые»?

вопрос

В основе жизни лежит предвзятость, и ее происхождение остается непреходящей загадкой. Почти все аминокислотные строительные блоки белков сегодня существуют в зеркальных формах, как перчатки для правой и левой руки. Но в жизни используются только левосторонние формы, хотя обе формы должны были быть одинаково распространены на заре существования планеты и могли легко соединиться в лаборатории. Должно быть, что-то склонило чашу весов в пользу левых в первобытном бульоне и с тех пор сохранило предвзятость.

Теперь трое американских исследователей предлагают новое объяснение. Сегодня в журнале Nature они сообщают, что, отслеживая скорость образования пар аминокислот, называемых дипептидами, они обнаружили множество механизмов, которые в конечном итоге способствуют образованию дипептидов, два члена которых имеют одинаковую направленность.

«Это весьма убедительно», — говорит Джеральд Джойс, химик-новатор в области происхождения жизни и президент Института биологических исследований Солка, который не принимал участия в исследовании. Затем исследователи надеются узнать, приводят ли одни и те же механизмы к левонаправленности более крупных пептидов и белков и могут ли это объяснить противоположное смещение в РНК и ДНК, чьи основания содержат сахара, которые неизбежно являются правосторонними. Если это так, то новые механизмы могли бы объяснить, как сама жизнь приняла одну зеркальную форму, а не другую.

В последние десятилетия было предложено несколько объяснений хиральности жизни, поскольку известна склонность к определенной руке. Например, было показано, что метеориты, которые могли засеять раннюю Землю, содержат аминокислоты с обилием левой киральности, возможно, потому, что их содержимое подвергалось воздействию поляризованного света. Или магнитные поля на ранней Земле могли исказить ранние биомолекулы . Но даже если какая-то внешняя сила придала первоначальную предвзятость, что способствовало ее распространению?

Одна из подсказок содержится в недавней работе Мэтью Паунера, химика по происхождению жизни из Университетского колледжа Лондона, и его коллег. За последние 5 лет группа Паунера обнаружила ряд молекул на основе серы, которые, вероятно, присутствовали на ранней Земле, и показала, как они легко связывают отдельные аминокислоты с предшественниками аминокислот, называемыми аминонитрилами, образуя дипептиды. Поскольку эти реакции происходят в воде и работают со всеми аминокислотами, обнаруженными в живых организмах, они предлагают вероятный путь к тому, как могли образоваться первые белки.

Команда Паунера не проверяла, имеют ли катализаторы на основе серы хиральный уклон. Именно здесь Донна Блэкмонд, химик по происхождению жизни из Scripps Research, и ее коллеги Мин Дэн и Джинхан Ю перехватили эстафету. Они протестировали два соединения серы Паунера, чтобы увидеть, чувствительны ли катализаторы к хиральности при образовании дипептидов. Так оно и было, но не так, как ожидал Блэкмонд. Катализаторы создали примерно в четыре раза больше «гетерохиральных» дипептидов — тех, которые соединяют левовращающую аминокислоту (L) с правовращающей (D) — по сравнению с полностью хиральными продуктами. «Мы подумали, что это плохая новость», — говорит Блэкмонд, поскольку это предполагало, что даже если бы аминокислоты на ранней Земле возникли с предвзятостью, они бы смешались по мере формирования белков.

Но когда Блэкмонд и ее коллеги посмотрели глубже, новости стали лучше. В серии экспериментов исследователи Скриппса начали с искаженных пропорций аминокислот L и D — например, 60% Ls и 40% Ds. Гетерохиральные дипептиды L,D и D,L образовывались быстрее всего и при этом вытягивали из смеси равное количество аминокислот L и D. Из-за смещения исходного уровня в конечном итоге в пуле непрореагировавших аминокислот осталось преобладание Ls, что повысило вероятность образования полностью левых дипептидов. «Это похоже на эффект домино», — говорит Пауэр. Первая гетерохиральная реакция в конечном итоге способствует образованию большего количества гомохиралей. «И это общий процесс, который работает со всеми аминокислотами», — говорит Пауэр. Джойс добавляет: «Это просто математика».

Последующие эксперименты выявили второе смещение, которое усиливает эффект. Команда обнаружила, что гетерохиральные дипептиды осаждаются из раствора быстрее, чем гомохиральные, что ускоряет путь к относительному изобилию гомохиральных пар L,L или D,D, в зависимости от исходной смеси. По словам Блэкмонда, пока неясно, почему возникает такое смещение количества осадков. Однако, как говорит Джойс, вместе с другим эффектом «он прекрасно соответствует [экспериментальным] данным». Блэкмонд добавляет: «Неправильный ответ оказался правильным ответом, который привел нас к гомокиральности».

На данный момент этот толчок к определенной направленности был продемонстрирован только с помощью дипептидов. Но Блэкмонд говорит, что предварительные исследования предполагают, что тот же процесс смещения разворачивается, когда серные катализаторы сшивают короткие пептиды вместе в более длинные пептидные цепи.

Джойс считает, что, возможно, такая же математика поможет объяснить, как генетические молекулы жизни обрели свою рукопожатность. «Это может случиться со многими другими вещами, например с РНК», — говорит он. Возможно, это было просто статистическое подбрасывание монеты, которое вызвало первоначальное предубеждение в пользу формирования одноруких строительных блоков, говорит Джойс. «Но как только эта монета подвернулась, это заставило перевернуться и другие монеты».

Для того, чтобы быть в курсе новостей в сфере науки, подписывайтесь на наш Telegram-канал.

Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.

Источник: science.org

Сообщить об опечатке

Текст, который будет отправлен нашим редакторам: