Бактериальный белок научили соединять углерод с кремнием

И вот сотрудникам Калифорнийского технологического института такой фермент сделать удалось. Фрэнсис Арнольд (Francis H. Arnold) и ее коллеги использовали эволюционный подход, то есть сначала они из всего многообразия белков нашли такие, которые в принципе могли бы работать с кремнием, после чего начали вносить в эти молекулы более или менее случайные мутации. Из-за мутаций в белке изменялась последовательность аминокислот, а значит, менялись свойства всей белковой молекулы, в том числе и ее склонность работать с тем или иным химическим субстратом. После каждой мутации белки проверяли на предмет того, как они относятся к кремнию.

В эксперименте изначально «участвовали» не абсолютно все ферменты, которые только можно найти в живой природе, а те, что содержат химическую группу под названием гем. Самый известный гем-содержащий белок – гемоглобин, который переносит кислород. Но есть также довольно много белков, использующих гем для выполнения химических реакций: в геме заключен атом железа, и как раз благодаря железу, которое в геме легко принимает и отдает электроны, манипуляции с химическими связями становятся сильно проще с физико-химической точки зрения.

Важную роль белки с гемом играют в дыхательной цепи митохондрий. Напомним, что суть дыхательной цепи в том, чтобы окислить какую-то органическую молекулу, а полученную в результате энергию заключить в удобной для клетки форме; окисление происходит довольно сложно и с участием сразу несколько белков, среди которых львиную часть работы выполняют гем-содержащие цитохромы.

В результате искусственной эволюции, которая должны была сделать белковые молекулы способными работать с кремнием, вперед вырвался белок под названием цитохром из бактерии Rhodothermus marinus. В статье в Science говорится, что этому цитохрому хватило совсем немного мутаций, чтобы с помощью гема и железа в нем научиться создавать химические связи между углеродом и кремнием; причем эффективность его оказалась в пятнадцать раз выше, чем у самого лучшего метода химического синтеза, используемого с той же целью. Модифицированный цитохром с синтезировал двадцать различных углеродно-кремниевых соединений, девятнадцать из которых химики до сих пор могли представить разве что в теории.

Но все это цитохром проделывал, так сказать, в пробирке, а вот что насчет настоящей клетки? Когда ген такого белка ввели в ДНК кишечной палочки, то оказалось, что в ней цитохром работает так же, как и в реакционной смеси: в клетках кишечной палочки появились углеродно-кремниевые соединения. Если учесть, что для новых функций белку понадобилось не очень много мутаций, то можно представить, что в один прекрасный день земные бактерии научатся-таки использовать кремний, и тогда кремниевая (или кремнийорганическая) жизнь, которую фантасты и астробиологи ищут на других планетах, расцветет прямо у нас под боком.

С другой стороны, кремниевая жизнь все-таки до сих пор почему-то на Земле не расцвела, хотя кремния тут более чем достаточно. Предполагается, что так вышло потому, что кремний, при всей своей схожести с углеродом, все-таки не обладает такой, как у углерода, пластичностью в формировании химических связей с другими элементами, так что потенциальное разнообразие кремнийорганических биомолекул оказывается не таким уж большим.

Возможно,  новый фермент поможет экспериментально проверить эту гипотезу. Что до более приземленных материй, то авторы работы полагают, что модифицированный цитохром (или какие-то другие похожие на него белки) пригодится в производстве кремнийорганических соединений – тем более что ненужных побочных продуктов у него образуется совсем немного.